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Glutation y Enfermedades Oculares

Se ha demostrado que el glutatión juega un papel clave en enfermedades oculares como la degeneración macular, la enfermedad de la retina y la enfermedad del nervio óptico. La Salud de los Ojos y los niveles de Glutation, tienen una fuerte correlacion.



Referencias 1. Sreekumar PG, Spee C., Ryan SJ, Cole SPC, Kannan R., Hinton DR Mecanismo de muerte celular del RPE en ratones deficientes en α-cristalina: un papel nuevo y crítico para el eflujo de GSH mediado por MRP1. Más uno. 2012; 7 : e33420. doi: 10.1371 / journal.pone.0033420. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 2. Kwon DH, Lee H., Park C., Hong S.-H., Hong SH, Kim G.-Y., Cha H.-J., Kim S., Kim H.-S., Hwang H .-J., Et al. Actividad inmunoestimuladora inducida por glutatión mediante la promoción de la polarización de macrófagos similares a M1 a través de la capacidad potencial de eliminación de ROS. Antioxidantes 2019; 8 : 413. doi: 10.3390 / antiox8090413. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 3. Sinha R., Sinha I., Calcagnotto A., Trushin N., Haley JS, Schell TD, Richie JP La suplementación oral con glutatión liposomal eleva las reservas corporales de glutatión y los marcadores de la función inmunitaria. EUR. J. Clin. Nutr. 2018; 72 : 105-111. doi: 10.1038 / ejcn.2017.132. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 4. Liu RM Gaston Pravia KA: Estrés oxidativo y glutatión en la fibrogénesis mediada por TGF-beta. Radic libre. Biol. Medicina. 2010; 48 : 1-15. doi: 10.1016 / j.freeradbiomed.2009.09.026. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 5. Ballatori N., Krance SM, Marchan R., Hammond CL Transportadores de glutatión de la membrana plasmática y sus funciones en la fisiología y fisiopatología celular. Mol. Áspid. Medicina. 2009; 30 : 13-28. doi: 10.1016 / j.mam.2008.08.004. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 6. Aquilano K., Baldelli S., Ciriolo MR Glutatión: nuevas funciones en la señalización redox de un antiguo antioxidante. Parte delantera. Pharmacol. 2014; 5 : 196. doi: 10.3389 / fphar.2014.00196. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 7. Yuan L., Kaplowitz N. Glutatión en enfermedades hepáticas y hepatotoxicidad. Mol. Áspid. Medicina. 2009; 30 : 29–41. doi: 10.1016 / j.mam.2008.08.003. [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 8. Vivancos PD, Wolff T., Markovic J., Pallardó FV, Foyer CH Un ciclo de glutatión nuclear dentro del ciclo celular. Biochem. J. 2010; 431 : 169-178. doi: 10.1042 / bj20100409. [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 9. Franco R., Cidlowski JA Glutatión Eflujo y muerte celular. Antioxidante. Señal redox. 2012; 17 : 1694-1713. doi: 10.1089 / ars.2012.4553. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 10. DePonte M. El rompecabezas incompleto del glutatión: ¿Adivinando números y cifras? Antioxidante. Señal redox. 2017; 27 : 1130-1161. doi: 10.1089 / ars.2017.7123. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 11. Kumar C., Igbaria A., D'Autreaux B., Planson A.-G., Junot C., Godat E., Bachhawat AK, Delaunay-Moisan A., Toledano MB Glutathione revisited: A vital function in iron metabolismo y papel auxiliar en el control tiol-redox. EMBO J. 2011; 30 : 2044–2056. doi: 10.1038 / emboj.2011.105. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 12. Bass R., Ruddock LW, Klappa P., Freedman RB Una fracción importante de glutatión localizado en el retículo endoplásmico está presente como disulfuros mixtos con proteína. J. Biol. Chem. 2004; 279 : 5257–5262. doi: 10.1074 / jbc.M304951200. [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 13. Schafer FQ, Buettner GR Entorno redox de la célula visto a través del estado redox del par glutatión disulfuro / glutatión. Libre. Radic. Biol. Medicina. 2001; 30 : 1191-1212. doi: 10.1016 / S0891-5849 (01) 00480-4. [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 14. Síntesis de glutatión de Lu SC. Biochim. Biophys. Acta (BBA) Gen. Subj. 2013; 1830 : 3143–3153. doi: 10.1016 / j.bbagen.2012.09.008. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 15. Meister A., ​​Anderson ME Glutatión. Annu. Rev. Biochem. 1983; 52 : 711–760. doi: 10.1146 / annurev.bi.52.070183.003431. [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 16. McConnachie LA, Mohar I., Hudson FN, Ware CB, Ladiges WC, Fernandez C., Chatterton-Kirchmeier S., White CC, Pierce RH, Kavanagh TJ Glutamate Cysteine ​​Ligase Modifier Subunit Deficiency and Gender as Determinants of Acetaminophen-Induced Hepatotoxicidad en ratones. Toxicol. Sci. 2007; 99 : 628–636. doi: 10.1093 / toxsci / kfm165. [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 17. Dalton TP, Dieter MZ, Yang Y., Shertzer HG, Nebert DW Eliminación del gen de la subunidad catalítica de glutamato cisteína ligasa de ratón (Gclc): embrionario letal cuando es homocigoto y modelo propuesto para la deficiencia moderada de glutatión cuando es heterocigoto. Biochem. Biophys. Res. Comun. 2000; 279 : 324–329. doi: 10.1006 / bbrc.2000.3930. [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 18. Franklin CC, Backos DS, Mohar I., White CC, Forman HJ, Kavanagh TJ Estructura, función y regulación postraduccional de las subunidades catalíticas y modificadoras de glutamato cisteína ligasa. Mol. Áspid. Medicina. 2009; 30 : 86–98. doi: 10.1016 / j.mam.2008.08.009. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 19. Bachhawat AK, Yadav S. El ciclo del glutatión: metabolismo del glutatión más allá del ciclo gamma-glutamilo. IUBMB Life. 2018; 70 : 585–592. doi: 10.1002 / iub.1756. [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 20. Crawford RR, Prescott ET, Sylvester CF, Higdon AN, Shan J., Kilberg MS, Mungrue IN Human CHAC1 Protein Degrada el glutatión, y la inducción de ARNm está regulada por los factores de transcripción ATF4 y ATF3 y un elemento regulador Bipartito ATF / CRE. J. Biol. Chem. 2015; 290 : 15878-15891. doi: 10.1074 / jbc.M114.635144. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 21. Ferrington DA, Ebeling MC, Kapphahn RJ, Terluk MR, Fisher CR, Polanco JR, Roehrich H., Leary MM, Geng Z., Dutton JR, et al. Bioenergética alterada y resistencia mejorada al estrés oxidativo en células epiteliales pigmentarias de la retina humana de donantes con degeneración macular relacionada con la edad. Redox Biol. 2017; 13 : 255-265. doi: 10.1016 / j.redox.2017.05.015. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 22. Gherghel D., Griffiths HR, Hilton EJ, Cunliffe IA, Hosking SL La reducción sistémica de los niveles de glutatión ocurre en pacientes con glaucoma primario de ángulo abierto. Investig. Oftalmol. Vis. Sci. 2005; 46 : 877–883. doi: 10.1167 / iovs.04-0777. [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 23. Perricone C., De Carolis C., Perricone R. Glutatión: un jugador clave en la autoinmunidad. Autoinmun. Rev. 2009; 8 : 697–701. doi: 10.1016 / j.autrev.2009.02.020. [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 24. Qin L., Mroczkowska SA, Ekart A., Patel SR, Gibson JM, Gherghel D. Los pacientes con degeneración macular temprana relacionada con la edad presentan signos de enfermedad macro y microvascular y niveles anormales de glutatión en sangre. Arco de Graefe. Clin. Exp. Oftalmol. 2014; 252 : 23-30. doi: 10.1007 / s00417-013-2418-0. [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 25. Floreani M., Napoli E., Martinuzzi A., Pantano G., De Riva V., Trevisan R., Bisetto E., Valente L., Carelli V., Dabbeni-Sala F. Antioxidant defender in cybrids haring mtDNA mutaciones asociadas con la neuropatía óptica hereditaria de Leber. FEBS J. 2005; 272 : 1124-1135. doi: 10.1111 / j.1742-4658.2004.04542.x. [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 26. Ghelli A., Porcelli AM, Zanna C., Martinuzzi A., Carelli V., Rugolo M. Protección contra la apoptosis inducida por oxidantes por glutatión exógeno en cíbridos de neuropatía óptica hereditaria de Leber. Investig. Oftalmol. Vis. Sci. 2008; 49 : 671–676. doi: 10.1167 / iovs.07-0880. [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 27. Lutchmansingh FK, Hsu JW, Bennett FI, Badaloo AV, McFarlane-Anderson N., Gordon-Strachan GM, Wright-Pascoe RA, Jahoor F., Boyne MS Glutatión metabolismo en la diabetes tipo 2 y su relación con las complicaciones microvasculares y la glucemia . Más uno. 2018; 13 : e0198626. doi: 10.1371 / journal.pone.0198626. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 28. Hyttinen JMT, Kannan R., Felszeghy S., Niittykoski M., Salminen A., Kaarniranta K. La regulación de la señalización NFE2L2 (NRF2) y la transición epitelial a mesenquimal en la patología de la degeneración macular relacionada con la edad. En t. J. Mol. Sci. 2019; 20 : 5800. doi: 10.3390 / ijms20225800. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 29. Mamuya FA, Wang Y., Roop VH, Scheiblin DA, Zajac JC, Duncan MK Los roles de las integrinas α V en el cristalino EMT y la opacificación capsular posterior. J. Cell. Mol. Medicina. 2014; 18 : 656–670. doi: 10.1111 / jcmm.12213. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 30. Wei Z., Caty J., Whitson J., Zhang AD, Srinivasagan R., Kavanagh TJ, Yan H., Fan X. El nivel reducido de glutatión promueve la transición epitelial-mesenquimal en las células epiteliales del cristalino a través de una Wnt / beta-catenina -Vía mediada: relevancia para la terapia de cataratas. Soy. J. Pathol. 2017; 187 : 2399–2412. doi: 10.1016 / j.ajpath.2017.07.018. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 31. Zhang J., Zhang W., Zhang T., Zhou Q., Liu J., Liu Y., Kong D., Yu W., Liu R., Hai C. TGF-beta1 induce epitelial-to-mesenchymal transición mediante la inhibición de las funciones mitocondriales en las células A549. Radic libre. Res. 2018; 52 : 1432-1444. doi: 10.1080 / 10715762.2018.1500020. [ PubMed ] [ CrossRef ] [ Google Scholar ] 32. Priglinger CS, Obermann J., Szober CM, Merl-Pham J., Ohmayer U., Behler J., Gruhn F., Kreutzer TC, Wertheimer C., Geerlof A., et al. La transición epitelial a mesenquimal de las células del RPE in vitro confiere una mayor beta1,6-N-glicosilación y una mayor susceptibilidad a la unión de galectina-3. Más uno. 2016; 11 : e0146887. doi: 10.1371 / journal.pone.0146887. [ Artículo gratuito de PMC ] [ PubMed ] [ CrossRef ] [